5月18日,国家蛋白质科学研究设施电镜分析系统用户中国科学院生物物理所柳振峰研究组、章新政研究组与常文瑞/李梅研究组在《自然》(Nature)期刊在线发表长篇主题论文。该研究通过单颗粒冷冻电镜技术,在3.2埃分辨率下解析了高等植物光系统II-捕光复合物II超级膜蛋白复合体(PSII-LHCII
supercomplex)的三维结构。

光合作用为地球上几乎所有生命体提供赖以生存的物质和能量,基于结构的光合作用机理研究不仅具有重要的理论意义,同时也将为解决能源、粮食、环境等问题提供具有启示性的方案。植物光合作用的原初反应是从光系统II开始的,该复合物中包含了天线系统、反应中心系统以及一个能在常温常压下裂解水释放氧气的放氧中心。解析植物光系统II神秘而复杂的精细结构将有助于理解该超分子机器的工作原理,也是结构生物学研究领域中多年来一直追求的热点和难点课题,并且是光合作用研究领域中众所期盼的一个超大膜蛋白-色素复合体三维结构。

该研究团队通过联合三个课题组的优势科研力量并发挥各自的特长,团结奋战,通过单颗粒冷冻电子显微镜技术,首次揭示了菠菜PSII-LHCII超级复合物的总体结构特征和各亚基的排布规律。研究结果解析了菠菜PSII核心复合物与其外周的主要捕光复合物LHCII三聚体,次要捕光复合物CP29和CP26之间相互装配和识别的机制和位点。并且,在对菠菜PSII-LHCII超级复合物内部高度复杂的色素网络进行深入分析的基础上,发现了LHCII、CP29以及CP26向核心天线复合物CP43或CP47传递能量的途径。同时,还对于在光保护过程中发挥作用的潜在能量淬灭位点进行了定位。研究结果对于进一步在分子水平理解PSII-LHCII超级复合物中的能量传递时间动力学和光保护机理具有重要意义。

在该项研究中,上海设施电镜分析系统为其提供了充足的机时支持和技术支撑。由于PSII-LHCII样品制备难度大,好的样品难以重复,且其中一个朝向的颗粒衬度差,需要做大量的前期样品筛选工作。电镜分析系统在样品筛选和前期数据收集过程中起到重要的作用,该研究团队在设施的电镜上筛选了约20个PSII-LHCII样品,并且收集到了约3500张电镜照片,对于优化样品和提高分辨率增强了信心,为进一步的突破奠定了基础。

永利皇宫,电镜分析系统自开放运行以来,累计服务用户课题超过160个,为多项国家科技战略先导专项、973和863项目等提供科研保障和技术支撑。截至2016年5月,蛋白质设施用户已经在NatureNature子刊、PNAS等国际著名期刊上发表了超过7篇文章,为各领域科学研究起到重要的推动作用。电镜分析系统现在正全面开放运行。

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